京都大學於日前發表，與慶應義塾大學、理化學研究所、Spiber公司在確定4種橫帶人面蜘蛛(Trichonephila Clavata)亞科的基因組後，實施了生物學的整合組學(Multiomics)解析，確認蜘蛛絲是一項比既有認知更為複雜的複合材料，並發現了一項能夠顯著地改善人工蛛絲物理特性的新物質「SpiCE-NMa1」。
目前在全球已有新創企業著手進行具有超越鋼鐵強度以及與尼龍相當之伸縮性的蛛絲人工合成，並開始應用於產業用途上，唯現階段尚無法完全再現蜘蛛絲的天然物性，推測是因為蜘蛛絲在構造形成的天然紡絲過程與產業性生產製程有大幅差異，以及工業上僅利用構成牽引絲蛋白質MaSp1或MaSp2其中一項等因素。
研究團隊在先行研究中，確認構成蜘蛛牽引絲的基因不僅只有MaSp1、MaSp2，而是有更複雜的構成要素，故以橫帶人面蜘蛛(Trichonephila Clavata)、金絲網蛛(Trichonephila Clavipes)、大木林蜘蛛(Nephila Pilipes)、馬達加斯加人面蜘蛛(Trichonephila Inauratamadagascariensis)等4種金蛛科人面蜘蛛亞科的蜘蛛為對象，進行了基因組確認。接著利用奈米孔定序(Nanopore Sequencing)結合短讀取定序(Short-read Sequencing)的獨家序列組裝法(Assembling)，對蜘蛛腹部的吐絲腺基因表現量(Gene Expression Level)，以及蛛絲含有的蛋白質體等實施了整合組學解析，確認橫帶人面蜘蛛亞科共同的蛋白質基因組，且發現除了已知的MaSp1、MaSp2的牽引絲蛋白質之外，另有新牽引絲蛋白質「MaSp3B」的存在。
此外，除了絲蛋白質之外，另外還有其他多種機能尚未明確的蛋白質存在，其中包括在蜘蛛腹部的鞭狀腺發現多個基因表現極高的蛋白質「SpiCE(Spidersilk Constituting Element)」，由此可知強韌的蜘蛛絲並非僅由單純物質所形成，而是含有未知蛋白質等十數種物質形成的複合材料。
研究團隊也利用這些新要素進行了人工蛛絲合成，將MaSp1-3蛋白質結合後合成薄膜，並透過WAXS解析，確認MaSp3可與MaSp1、MaSp2形成協調的蛛絲構造。此外，研究團隊利用新發現的SpiCE(SpiCE-NMa1)與MaSp混合後製成人工蛛絲蛋白質薄膜，結果顯示與僅以MaSp蛋白質製成的薄膜相比，添加重量1% SpiCE的強度提高2倍以上，延伸率則增加了1.5倍以上。此次的研究成果將可望大幅促進今後的人工蛋白質開發。